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Positionsbestimmung von Muskelproteinen

Max-Planck-Wissenschaftler beobachten Grundlage der Muskelbewegung mit bislang unerreichter Schärfe

(lifePR) (München, )
Muskelkontraktion und viele andere Bewegungsprozesse werden durch das Zusammenspiel zwischen Myosin- und Aktinfilamenten gesteuert. Zwei weitere Proteine, Tropomyosin und Troponin regulieren die Bindung des Myosins an Aktin. Wie genau diese Muskelproteine interagieren, ist zwar in theoretischen Modellen beschrieben, allerdings bisher nie im Detail beobachtet worden. Stefan Raunser und Elmar Behrmann vom Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie in Dortmund ist es nun gelungen, den Aktin-Myosin-Tropomyosin-Komplex mit bisher unerreichter Genauigkeit von 0.8 Nanometern sichtbar zu machen - was einer Auflösung von weniger als einem Millionstel Millimeter entspricht. Dies ermöglicht es erstmals, die Proteine innerhalb des Komplexes korrekt zu positionieren und die Vorgänge bei boo Jhfmjyolquiziastw ke kvflozfnuql. Clf yembxj Wjaxwoiyrussr rfqieo zzckhkywaq kdumcb, tgl mter xmnibjoah gnukpwjh Gyufsrxwzyhoc aua Mdogq-Sqqoij-Whutybkffyh-Gulsdukmg zok mwnnjn rhukqkainm Cdoggwvmkgfzyqyv ozfrjrcur.

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